4. Konformationen der Proteine

Proteine werden nach ihrem äußeren "Erscheinungsbild" in globuläre und in fibrilläre Proteine eingeteilt.

 

Globuläre Proteine bilden eine kugelförmige Raumstruktur aus. Dabei zeigen die hydrophoben Ketten nach Innen, während hydrophile Ketten nach Außen zeigen, bzw. an der Oberfläche liegen. Daher sind die meisten dieser Proteine wasserlöslich. Man nennt sie auch Sphäroproteine.

 

Zu den globulären Proteinen gehören zum Beispiel:

 

Bei den fibrillären Proteinen, oder Faserproteinen sind die Polypeptidketten langgestreckt und gegeneinander verdreht. Aufgrund ihrer Eigenschaften nennt man sie auch Skleroproteine (griechisch 'skleros' = hart). Sie besitzen eine hohe Zugfestigkeit und sind wasserunlöslich.

 

Ein prominentes Beispiel ist Keratin, Hauptbestandteil von Haaren und Nägeln. Stabilisiert werden die Fasern großteils durch Disulfid-Brücken.

 

 

Durch Veränderung des pH-Werts oder Temperaturanstieg verlieren die meisten - globulären - Proteine ihre biologische Funktion, die werden denaturiert. Anschaulich ist dies beim Erhitzen von Eiern in der Pfanne zu beobachten. Das Eiweiß wird undurchsichtig, da die Proteine ihre Struktur verlieren. Die Primärstruktur bleibt dabei erhalten, die Peptidketten werden lediglich entfaltet.